Dokument: Bakterielle Blaulicht-Rezeptoren der LOV-Familie
| Titel: | Bakterielle Blaulicht-Rezeptoren der LOV-Familie | |||||||
| Weiterer Titel: | Bacterial Blue-Light Photoreceptors of the LOV Family | |||||||
| URL für Lesezeichen: | https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=9911 | |||||||
| URN (NBN): | urn:nbn:de:hbz:061-20081218-101743-3 | |||||||
| Kollektion: | Dissertationen | |||||||
| Sprache: | Englisch | |||||||
| Dokumententyp: | Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation | |||||||
| Medientyp: | Text | |||||||
| Autor: | Krauss, Ulrich [Autor] | |||||||
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| Beitragende: | Prof. Dr. Jaeger, Karl-Erich [Betreuer/Doktorvater] Prof. Dr. Gärtner, Wolfgang [Gutachter] | |||||||
| Stichwörter: | Photorezeptoren, Phototropin, Light, Oxygen, Voltage | |||||||
| Dewey Dezimal-Klassifikation: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie | |||||||
| Beschreibungen: | In 1998, Briggs and co-workers identified the so-called light, oxygen, voltage (LOV) domains as the blue-light sensitive flavin-binding signaling switches in plant phototropins (phots) [1], controlling plant phototropism and other blue-light dependent phenomena [2]. It soon became apparent that many photosynthetic, but also non-photosynthetic prokaryotes
possess homologous proteins encoded in their respective genomes [3]. Simultaneously with this discovery in 2002, their photochemical functionality was proven by Losi and co-workers [3] exemplary for the LOV domain-containing protein YtvA from Bacillus subtilis. This led to the suggestion that the LOV signaling paradigm might be conserved between Pro- and Eukaryotes. Mechanistically, the light sensing function of the LOV proteins is strictly based on the presence of a cysteine residue located in a distance of about 4 Ǻ to the isoalloxazine ring of the flavin chromophore. Upon irradiation, a covalent bond is formed between this cysteine and the carbon-atom in position 4a of the flavin isoalloxazine ring, which thermally opens again within minutes to hours, dependent on the LOV protein [4, 5]. With this thesis the available knowledge about bacterial LOV proteins was broadened with respect to a) evolutionary history and b) signal-transduction and photophysiological aspects. Furthermore, some of the newly described bacterial LOV proteins were optimized with regard to their c) biotechnological application as fluorescent markers.Im Jahr 1998 identifizierte die Arbeitsgruppe um Winslow Briggs sogenannte Light, Oxygen, Voltage (LOV) Domänen als die Blaulicht-sensitiven Sensor Module in pflanzlichen Phototropinen (phots) [1]. Diese bedingen bestimmte physiologische Effekte, wie zum Beispiel den pflanzlichen Phototropismus, sowie andere Blaulicht-abhängige Phänomene wie die Chloroplastenbewegung und Blatt-Öffnung [2]. Weithin wurde sehr schnell klar, dass sehr viele photosynthetische sowie viele nicht-photosynthetisch aktive Prokaryoten ebenfalls homologe Proteine besitzen [3]. Mit dieser Entdeckung, die Losi, Gärtner et al. [3] im Jahr 2002 gelang, konnte gleichzeitig exemplarisch die photochemische Funktionalität prokaryotischer LOV-Proteine am Beispiel des aus Bacillus subtilis stammenden YtvAProteins nachgewiesen werden. Dies führte wiederum zu der Annahme, dass die LOV Sensor-Funktion sowohl im Prokaryoten- als auch im Eukaryoten-Reich strukturell und funktionell konserviert ist. Mechanistisch beruht die LOV Sensor-Funktion auf der Ausbildung einer kovalenten Bindung zwischen einem hochkonservierten Cysteinrest in der LOV-Domäne und dem C4a- Kohlenstoffatom des Flavin-Kofaktors. Diese Bindung wird im Dunkeln thermisch innerhalb von Minuten bis Stunden wieder aufgelöst, wonach die LOV-Domäne wieder in ihren Grundzustand zurückkehrt. Ziel der vorliegenden Arbeit war es, das vorhandene Wissen über bakterielle LOV-Proteine im Allgemeinen zu erweitern, wobei die Aspekte a) Evolution und b) Signalweiterleitung sowie damit verbundene photophysiologische Effekte untersucht wurden. Weiterhin konnten einige der hier neu beschriebenen bakteriellen LOV-Proteine erfolgreich für c) die biotechnologische Anwendung als Fluoreszenz-Marker optimiert werden. | |||||||
| Quelle: | [1] Christie, J. M., P. Reymond, G. K. Powell, P. Bernasconi, A. A. Raibekas, E. Liscum, and W. R. Briggs. 1998. Arabidopsis NPH1: a flavoprotein with the properties of a photoreceptor for phototropism. Science 282:1698-701.
[2] Christie, J. M. 2007. Phototropin blue-light receptors. Annu Rev Plant Biol 58:21-45. [3] Losi, A., E. Polverini, B. Quest, and W. Gärtner. 2002. First evidence for phototropin-related blue-light receptors in prokaryotes. Biophys J 82:2627-34. [4] Losi, A. 2006. Flavin-based photoreceptors in bacteria In D. Haeder and G. Jori (ed.), Flavin photochemistry and photobiology. Elsevier, Amsterdam. [5] Matsuoka, D., T. Iwata, K. Zikihara, H. Kandori, and S. Tokutomi. 2006. Primary Processes During the Light-signal Transduction of Phototropin. Photochem Photobiol. 83:122-33. | |||||||
| Lizenz: |  Urheberrechtsschutz | |||||||
| Fachbereich / Einrichtung: | Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Biologie » Enzymtechnologie | |||||||
| Dokument erstellt am: | 18.12.2008 | |||||||
| Dateien geändert am: | 15.12.2008 | |||||||
| Promotionsantrag am: | 09.11.2007 | |||||||
| Datum der Promotion: | 14.01.2008 |
