Dokument: Konformerenselektive Infrarotspektroskopie von Biomolekülen in der Gasphase
| Titel: | Konformerenselektive Infrarotspektroskopie von Biomolekülen in der Gasphase | |||||||
| Weiterer Titel: | Conformerselektive Infraredspectroscopy of Biomolecules in the Gasphase | |||||||
| URL für Lesezeichen: | https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=8585 | |||||||
| URN (NBN): | urn:nbn:de:hbz:061-20080728-112410-6 | |||||||
| Kollektion: | Dissertationen | |||||||
| Sprache: | Deutsch | |||||||
| Dokumententyp: | Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation | |||||||
| Medientyp: | Text | |||||||
| Autor: | Seefeld, Kai [Autor] | |||||||
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| Beitragende: | Prof. Dr. Kleinermanns, Karl [Gutachter] Prof. Dr. Schmitt, Michael [Gutachter] | |||||||
| Dewey Dezimal-Klassifikation: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik » 540 Chemie | |||||||
| Beschreibung: | Die Struktur von Molekülen - ihre Konstitution oder Konformation - prägt maßgeblich ihr biochemisches Verhalten. Dabei muss zwischen den, den Molekülen innewohnenden, Eigenschaften sowie dem Verhalten, welches aus der Wechselwirkung mit ihrer Umgebung resultiert, unterschieden werden. Die Verwendung von Molekularstrahlen erlaubt die Spektroskopie individueller Spezies ohne jegliche äußere Einflüsse, so dass das intrinsische Verhalten genau studiert werden kann. Wie sich dieses Verhalten bei Wechselwirkung mit der Umgebung ändert, kann dann mit Hilfe von sequenzieller Addition einzelner Wechselwirkungspartner wie beispielsweise Wassermolekülen studiert werden.
Im Rahmen dieser Dissertation sind konformerselektive Infrarotmessungen an Purinbasen (2-Aminopurin, Guanin, 7- und 9-Methylguanin), Oligopeptiden (Prolin-Tryptophan, Tryptophan-Serin, Alanin-Alanin-Alanin-Tyrosin-Alanin), sowie an einem Dipeptid-Wassercluster (TrpSer(H2O)) in Überschalldüsenstrahlen durchgeführt worden. Diese Experimente umfassten neben dem nahen Infrarot (hier 2800-3800 cm-1) in einigen Fällen auch den Bereich des mittleren Infrarot (1500-1800 cm-1). In Verbindung mit den Ergebnissen von ab initio - Methoden auf MP2-Niveau (Møller-Plesset 2. Ordnung) bzw. Dichtefunktionaltheorie (B3LYP, B- 97D) konnten Schwingungsfrequenzen zugeordnet und somit die Struktur der Moleküle im elektronischen Grundzustand S0 weitgehend aufgeklärt werden. Im Falle des 2-Aminopurin konnte mit Hilfe der UV/UV-Doppelresonanz gezeigt werden, dass es sich bei der im Molekularstrahl nachgewiesenen Spezies um ein Tautomer handelt. Die IR/UV- bzw. FTIR-Messungen ergaben in Verbindung mit kombinierten DFT und MRCI Methoden (Prof. C. M. Marian, Institut für Theoretische Chemie und Computerchemie der Universität Düsseldorf), dass es sich dabei um das 9H-Tautomer des 2-Aminopurins handelt. Ebenso konnte die sehr reiche vibronische Struktur des R2PI-Spektrums von 2-AP verglichen mit dem seines strukturverwandten 9H-Adenin, dessen Spektrum schon früh abbricht, plausibel erklärt werden. Mit Hilfe von midIR-Untersuchungen konnte die bis dato strittige Zuordnung verschiedener Guaninkonformere im Molekularstrahl geklärt werden. Die Strukturen der Guaninkonformere A, B und C wurden 7H-Amino-Enol (Enol in „trans“- Stellung, Konformer A), sowie 7H-Imino-Keto-Formen mit verschiedenen Orientierungen der Imino-Gruppe („up“ Konformer B, „down“ Konformer C) zugeordnet. Dabei halfen die ebenfalls im Rahmen dieser Arbeit aufgenommen midIR-Spektren der an 7- bzw. 9-Position methylierten Guaninderivate. Von den Dipeptiden Prolin-Tryptophan und Tryptophan-Serin wurden Infrarotspektren im nahen und mittleren IR-Bereich angefertigt. Dabei wurde zum ersten Mal die Laserdesorption mit midIR Untersuchungen kombiniert. Beim ProTrp konnten die beiden Konformere Strukturen zugewiesen werden, die sich einander zwar in der Ausbildung einer COOH...O=Cpep Wasserstoffbrücke unterscheiden, aber im Grunde beide die gleiche Konformation des Prolinrestes und die Orientierung der Indolseitenkette im Hinblick auf das Peptidrückgrat einnehmen. Bei beiden Strukturen lassen sich Wechselwirungen zwischen der peptidischen NH-Gruppe und dem Prolinstickstoff feststellen, was zu einer Rotverschiebung der NHpep-Schwingungsfrequenzen führt. Weiterhin wurde ein erheblicher Einfluss dispersiver Wechselwirkungen sowohl auf die relative Stabilität der Konformere als auch auf die Schwingungsfrequenz der NHpep-Bindung festgestellt, sofern die Amidgruppe mit der Indolseitenkette interagiert. Im Falle des Tryptophan-Serin erfolgte die Zuordnung der beiden Konformere auf Basis einer Kooperation mit Stefan Grimme (Universität Münster). Letzterer entwickelte ein neues Dichtefunktional (B-97D), welches die Vorteile der Dichtefunktionaltheorie - recheneffizient und schnell - mit dispersiven Wechselwirkungen kombiniert wie sie sonst nur bei erheblich aufwändigeren Methoden berücksichtigt werden. Neben der Zuordnung der beobachteten Konformere besticht vor allem die Erkenntnis, dass in der Vergangenheit der Einfluss dispersiver Wechselwirkungen beim Vergleich spektroskopischer Daten mit theoretischen Betrachtungen unter Zuhilfenahme der Dichtefunktionaltheorie stark unterschätzt wurde. Dies ist vor allem für die Entwicklung neuerer effizienter Rechenmethoden interessant. Zusätzlich liefern die hochauflösenden Infrarotspektren an den Dipeptiden eine gute Basis zur Kalibration der errechneten Schwingungsfrequenzen. | |||||||
| Lizenz: |  Urheberrechtsschutz | |||||||
| Fachbereich / Einrichtung: | Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Chemie » Physikalische Chemie und Elektrochemie | |||||||
| Dokument erstellt am: | 23.07.2008 | |||||||
| Dateien geändert am: | 23.07.2008 | |||||||
| Promotionsantrag am: | 14.04.2008 | |||||||
| Datum der Promotion: | 16.05.2008 |
