Dokument: Charakterisierung der Signalprozesse von Typ-II Ethylenrezeptoren aus Arabidopsis thaliana

Titel:	Charakterisierung der Signalprozesse von Typ-II Ethylenrezeptoren aus Arabidopsis thaliana
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=49922
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20190617-095438-4
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Berleth, Mareike [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 9,33 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 16.06.2019 / geändert 16.06.2019
Beitragende:	Prof. Dr. Groth, Georg [Gutachter] Prof. Dr. Bott, Michael [Gutachter]
Stichwörter:	Ethylenrezeptoren, Signalweiterleitung, Protein-Protein Interaktionen, Microscale Thermophorese, Fluoreszenzlebensdauer-Mikroskopie
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie
Beschreibung:	Das gasförmige Pflanzenhormon Ethylen ist im pflanzlichen Lebenszyklus an zahlreichen Wachstums- und Entwicklungsprozessen beteiligt. Im Modellorganismus A. thaliana erfolgt die Ethylenwahrnehmung durch eine Familie aus fünf Ethylenrezeptoren, die in zwei Unterfamilien eingeteilt werden. Die Typ-I Rezeptoren bestehen aus ETR1 und ERS1, während zu den Typ-II Rezeptoren ETR2, ERS2 und EIN4 zählen. Trotz der agrarökonomisch großen Bedeutung von Ethylen, sind die genauen Mechanismen der Signalweiterleitung und Struktureigenschaften der Typ-II Rezeptoren noch wenig untersucht. Um einen Einblick in das komplexe Zusammenspiel der Rezeptoren untereinander und mit nachfolgenden Signalkomponenten zu erhalten, erfolgte in dieser Arbeit die Charakterisierung und Quantifizierung von Protein-Protein-Interaktionen ausgehend von den Typ-II Rezeptoren ETR2 und ERS2. So konnte im Rahmen dieser Arbeit die Funktionalität des isolierten Rezeptors ETR2 über CD-Spektroskopie und Nachweis der Autokinaseaktivität erbracht werden. Die Interaktionen von ETR2 mit ETR1, EIN2 und CTR1 wurden quantifiziert und in direktem Vergleich zu Interaktionen des Typ-I Rezeptors ETR1 dargestellt. Zudem war es möglich den Rezeptor ETR1 spezifisch mit einem biarsenischen Farbstoff (FlAsH) zu markieren und in Bindungsstudien mit EIN2 zu verwenden, wodurch eine Methode zur positionsspezifischen und selektiven Markierung eines Membranproteins etabliert wurde. Durch in vitro Quantifizierung der Rezeptor-Rezeptor-Interaktionen zeigte sich, dass die homomere Typ-II Rezeptor-Interaktion den hetero- und homomeren Interaktionen unter Beteiligung des Typ-I Rezeptors vorgezogen wird. Über in planta Studien konnte zudem der Nachweis von homo- und heteromeren Rezeptorinteraktionen für ERS2 als weiteren Vertreter der Typ-II Unterfamilie durch Messungen der FRET-Effizienzen und Anisotropie erbracht werden. Auch wenn ETR1, als dem Prototyp der Ethylenrezeptoren, eine besondere Stellung in der Signalweiterleitung innewohnt, so konnte die vorliegende Charakterisierung für ETR2 zeigen, dass dieser Typ-II Rezeptor keinesfalls eine untergeordnete Rolle in der Signalweiterleitung einnimmt.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät
Dokument erstellt am:	17.06.2019
Dateien geändert am:	17.06.2019
Promotionsantrag am:	19.07.2018
Datum der Promotion:	27.09.2018