Dokument: 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenasen: Neue Enzyme für die Synthese chiraler Alkohole
| Titel: | 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenasen: Neue Enzyme für die Synthese chiraler Alkohole | |||||||
| Weiterer Titel: | 3-Hydroxyacyl-CoA dehydrogenases: New enzymes for the synthesis of chiral alcohols | |||||||
| URL für Lesezeichen: | https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=4000 | |||||||
| URN (NBN): | urn:nbn:de:hbz:061-20080402-105038-0 | |||||||
| Kollektion: | Dissertationen | |||||||
| Sprache: | Deutsch | |||||||
| Dokumententyp: | Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation | |||||||
| Medientyp: | Text | |||||||
| Autor: | Schümers, Julia [Autor] | |||||||
| Dateien: |
| |||||||
| Beitragende: | Prof. Dr. Hummel, Werner [Gutachter] Prof. Dr. Jose, Joachim [Gutachter] | |||||||
| Dewey Dezimal-Klassifikation: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie | |||||||
| Beschreibungen: | Alkoholdehydrogenasen sind Enzyme, die prochirale Ketone zu den korrespondierenden chiralen Alkoholen reduzieren. Aus dem steigenden Bedarf an verschiedensten chiralen Alkoholen ergibt sich immer wieder eine Nachfrage nach neuartigen Enzymen. Diese sollten möglichst Substrate umsetzen können, die von bisher bekannten ADHs nicht reduziert werden, wie z.B. Ketone und Ketoester mit zwei voluminösen Substituenten oder halogenierten Seitenketten. Im Rahmen dieser Dissertation wurden über verschiedene Screeningverfahren neue Alkoholdehydrogenasen gefunden, deren Substratspektrum derartige Substrate umfasst. Die zugehörigen Gene wurden isoliert und die Enzyme in E. coli überexprimiert. Weiterhin erfolgten Reduktionen prochiraler Ketone sowohl in zellfreien Systemen als auch in Ganzzellsystemen, die zusätzlich zu einer ADH jeweils ein cofaktorregenerierendes Enzym tragen.Alcohol dehydrogenases (ADHs) are enzymes, which reduce prochiral ketones to the corresponding chiral alcohols. The increasing need of various chiral alcohols leads to a request of novel enzymes. These enzymes are desired to convert substrates that are not reduced by known ADHs, e. g. ketones or ketoesters with bulky side chains or halogenated substituents. For this reason this work was aimed to provide new alcohol dehydrogenases, which reduce this kind of substrates, using different screening approaches. The genes were cloned and the enzymes overexpressed in E. coli. Additionally the reduction of prochiral ketones was carried out utilizing isolated enzymes and whole-cell biocatalysts coexpressing an ADH and a cofactor regenerating enzyme. | |||||||
| Lizenz: |  Urheberrechtsschutz | |||||||
| Fachbereich / Einrichtung: | Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Biologie » Enzymtechnologie | |||||||
| Dokument erstellt am: | 02.04.2008 | |||||||
| Dateien geändert am: | 02.04.2008 | |||||||
| Promotionsantrag am: | 18.12.2006 | |||||||
| Datum der Promotion: | 19.01.2007 |
