Dokument: Synthese von Inhibitoren der humanen Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase Pin1

Titel:	Synthese von Inhibitoren der humanen Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase Pin1
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=3636
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20070227-135450-3
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Féaux de Lacroix, Boris [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 2,76 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 09.02.2007 / geändert 09.02.2007
Beitragende:	Prof. Dr. Braun, Manfred [Gutachter] Prof. Dr. Pietruszka, Jörg [Gutachter]
Stichwörter:	Biologische Aktivität, Chiralität, Enzyme, Ketone,Tumortherapeutika, Pin1antitumor agents, biological activity, chirality, enzymes, ketones, Pin1
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 540 Chemie
Beschreibungen:	Aryl-1-indanylketone erweisen sich als hocheffiziente, reversible und zellgängige Inhibitoren der humanen Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase Pin1. Aufgrund ihrer Struktur wird angenommen, dass sie den Übergangszustand der enzymatisch katalysierten Rotation um die imidische Peptidbindung vor dem Prolin nachahmen. Aryl-1-indanyl ketones are found to be highly efficient, reversible, cell-penetrating inhibitors of the human peptidyl prolyl cis/trans isomerase Pin1. Owing to their structure, they are assumed to mimic the transition state of the enzymatically catalyzed rotation about the imidic peptide bond preceding a proline residue.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Chemie
Dokument erstellt am:	30.01.2007
Dateien geändert am:	12.02.2007
Promotionsantrag am:	22.01.2007
Datum der Promotion:	22.01.2007