Dokument: Charakterisierung der expandierten MORN Proteinfamilie im Ciliat Tetrahymena thermophila

Titel:	Charakterisierung der expandierten MORN Proteinfamilie im Ciliat Tetrahymena thermophila
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=36238
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20151105-134106-4
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Habicht, Jörn [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 2,92 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 05.11.2015 / geändert 05.11.2015
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie
Beschreibung:	Einige Proteine sind in eine Membran nicht durch Transmembran-Domänen oder posttranslationale Modifikation wie Glycosylphosphatidylinositol-Anker, Palmitoylierung oder Myristoylierung integriert, sondern sind periphere Membranproteine, welche zum Beispiel mit der negativ geladenen und Cytosol zugewandten Seite der Plasmamembran assoziiert sind. Des Weiteren sind eine Vielzahl von Lipid bindenden Proteinmotiven, unter anderem die Pleckstrin-Homologie Domäne, die FYVE-Motive oder die C1- und C2-Domänen beschrieben, welche spezifisch mit Phospholipiden interagieren können. Die Forschung der letzten Jahre über Proteine mit sogenannten MORN Motiven, welche 2001 erstmalig identifiziert wurden, deutet darauf hin, dass diese Protein Motive eine ähnliche Funktion aufweisen könnten. Außerdem spielen MORN Proteine wichtige Rollen in essentiellen zellulären Vorgängen. So sind sie mit der Zellteilung in Apicomplexan Parasiten, der Chloroplasten Teilung in Arabidopsis und mit der Bewegung von Spermien assoziiert. In dieser Arbeit konnte durch phylogenetische Analyse gezeigt werden, dass Ciliaten unter den Organismen die MORN-Proteine kodieren, die größte Vielfalt in dieser Proteinfamilie aufweisen. So exprimiert zum Beispiel der etablierte Modelorganismus Tetrahymena thermophila 129 MORN-Protein kodierende Gene, von denen einige speziell bei der Konjugation hochreguliert sind. Unterschiedliche Versuchsansätze betreffend der Bindung von MORN-Motiven an Phospholipiden unterstützen die Annahme, dass es die Hauptfunktion der MORN-Motive ist, ähnlich der Funktion der C1, C2 und Pleckstrin-Homologie-Domänen, Proteinen die Fähigkeit der Lipidbindung zu verleihen. Des Weiteren wurde in einer Lokalisationsstudie mit vier MORN-Proteinen mit ähnlichen Eigenschaften gezeigt, dass ihre Domänenarchitektur keine Rückschlüsse auf die subzelluläre Lokalisation von Proteinen gibt, was die funktionelle Diversität dieser Gruppe, vor allem in Ciliaten, unterstreicht. Durch bioinformatische Strukturanalysen konnten Ähnlichkeiten von MORN-Proteinen zu anderen Domänen, welche in der Lage sind, Phospholipide zu binden, festgestellt werden. Die Überexpression von einem Protein der Pellicula des Ciliaten Tetrahymena thermophila und dessen Isolation zwecks Strukturanalyse konnten erfolgreich durchgeführt werden. Kristallisationsansätze mit dem isolierten Protein blieben, trotz einer weiten Bandbreite an Variationen erfolglos, sodass die Strukturanalyse eines MORN Proteins in voller Länge eine Herausforderung bleibt.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Biologie
Dokument erstellt am:	05.11.2015
Dateien geändert am:	05.11.2015
Promotionsantrag am:	31.08.2015
Datum der Promotion:	02.11.2015