Dokument: Kristallisation des membranständigen Teils der NADH:Ubichinon Oxidoreduktase aus Neurospora crassa
| Titel: | Kristallisation des membranständigen Teils der NADH:Ubichinon Oxidoreduktase aus Neurospora crassa | |||||||
| URL für Lesezeichen: | https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=3530 | |||||||
| URN (NBN): | urn:nbn:de:hbz:061-20101130-102558-7 | |||||||
| Kollektion: | Dissertationen | |||||||
| Sprache: | Deutsch | |||||||
| Dokumententyp: | Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation | |||||||
| Medientyp: | Text | |||||||
| Autor: | Lecher, Katharina [Autor] | |||||||
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| Beitragende: | Prof. Dr. Weiss, Hanns [Gutachter] Prof. Dr. Grieshaber, Manfred K. [Gutachter] | |||||||
| Stichwörter: | Kristallisation, Komplex I, NADH:Ubichinon Oxidoreduktase, Atmungskette, oxidative Phosphorylierung, Röntgenstrukturanalyse | |||||||
| Dewey Dezimal-Klassifikation: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik » 540 Chemie | |||||||
| Beschreibung: | Die NADH:Ubichinon Oxidoreduktase, auch Atmungsketten-Komplex I genannt, ist das erste Enzym der oxidativen Phosphorylierung in Pro- und Eukaryoten. Das Redoxpotential der katabolischen Reduktionsäquivalente wird während der oxidativen Phosphorylierung in die universelle Energiewährung ATP übersetzt. Der erste Elektronenübertragungsschritt von NADH auf Ubichinon wird von Komplex I an einen Protonentransfer gekoppelt, der zum elektrochemischen Potential an einer Membran beiträgt, das wiederum zur Synthese von ATP genutzt werden kann. Komplex I besteht aus zwei Armen, einem cytosol- bwz. matrixständigen Arm und einem Membranarm mit bis zu 60 Transmembranhelices. Der periphere Teil von Komplex I wurde mittlerweile kristallisiert und röntgenographisch untersucht, der membranständige Teil entzieht sich jedoch bislang einer erfolgreichen Kristallisation. Im Membranarm findet die energetische Kopplung zwischen Elektronen- und Protonentransfer statt. Da der Membranarm jedoch keine spektroskopisch nachweisbaren Redoxgruppen besitzt ist das Wissen um die molekulare Wirkungsweise und den Mechanismus der Energiekopplung noch immer sehr gering. In der vorliegenden Arbeit wird ein Weg vorgestellt, wie der Membranarm von Komplex I kristallisiert werden kann um eine Röntgenstrukturanalyse an diesem Teil des Enzyms zu ermöglichen. | |||||||
| Lizenz: |  Urheberrechtsschutz | |||||||
| Fachbereich / Einrichtung: | Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Chemie | |||||||
| Dokument erstellt am: | 22.11.2006 | |||||||
| Dateien geändert am: | 12.02.2007 | |||||||
| Promotionsantrag am: | 17.11.2006 | |||||||
| Datum der Promotion: | 17.11.2006 |
