Dokument: Funktionelle Charakterisierung des Mal3 Proteins bei der Organisation des Mikrotubuli-Zytoskeletts der Spalthefe Schizosaccharomyces pombe

Titel:	Funktionelle Charakterisierung des Mal3 Proteins bei der Organisation des Mikrotubuli-Zytoskeletts der Spalthefe Schizosaccharomyces pombe
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=3417
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20060606-001417-8
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Beuter, Christoph [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 8,86 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 09.02.2007 / geändert 09.02.2007
Beitragende:	Prof. Dr. Hegemann, J. H. [Gutachter] Prof. Dr. Wagner, Rolf [Gutachter]
Stichwörter:	Mal3, +TIPs, Mikrotubuli, Spalthefe, Schizosaccharomyces pombe, Mitose, polares Wachstum
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie
Beschreibung:	Mikrotubuli sind hoch dynamische Filamente, die mit ihrem Plus-Ende das gesamte Zellvolumen nach Ziel-Strukturen „durchsuchen“, mit denen Interaktionen etabliert und nach kurzzeitiger Stabilisierung wieder gelöst werden können. Mikrotubuli interagieren unter anderem mit dem Zellkortex und den Kinetochoren auf den Chromosomen. So übernehmen sie wichtige Funktionen bei der Polarisierung von Interphase Zellen und bei der Chromosomen-Separation während der Mitose. Die Dynamik und die Interaktion von Mikrotubuli mit anderen zellulären Strukturen werden maßgeblich von Plus-Ende-assoziierten Proteinen (+TIPs) beeinflusst. Die Mechanismen, wie +TIPs Mikrotubuli beeinflussen, sind noch weitgehend unbekannt. Das Mal3 Protein von S. pombe gehört zur konservierten EB1-Protein-Familie der +TIPs. Diese Studie sollte die Funktion von Mal3 bei der Regulation des Mikrotubuli-Zytoskeletts beim polaren Wachstum und während der Mitose weiter aufklären. Dazu wurde eine funktionelle Analyse von Mal3-Varianten mit spezifischen Aminosäure-Substitutionen sowie partiellen Deletionen in den konservierten CH- und EB1-Domänen unter physiologischen Bedingungen durchgeführt. Dabei wurde bestätigt, dass Mal3 Funktionen bei der Regulation von Mikrotubuli sowohl beim polaren Wachstum als auch in der Mitose ausführt. Diese liegen unter anderem in der Förderung von Mikrotubuli-Wachstum, der Rekrutierung anderer +TIPs an Mikrotubuli, dem Transport von Zellendfaktoren an die Zellenden und der Interaktion von Mikrotubuli-Plus-Enden und den Kinetochoren. Dabei konnte eine Rolle der CH-Domäne bei der Bindung an Mikrotubuli bestätigt werden. Diese Interaktion wird sehr wahrscheinlich durch elektrostatische Wechselwirkungen vermittelt und durch Phosphorylierung reguliert. Außerdem wurden starke Hinweise dafür gefunden, dass der EB1-Domäne eine Funktion bei der Interaktion mit anderen Proteinen als Tubulin zukommt. In genetischen und zytologischen Analysen wurde außerdem die Funktion des +TIPs Peg1 untersucht. Peg1 gehört zur konservierten CLASP-Protein-Familie. Hier konnte zum ersten Mal der Beweis erbracht werden, dass EB1-Proteine und CLASP-Proteine miteinander interagieren und trotzdem funktionell voneinander unabhängig sind und als Antagonisten bei der Regulation des Interphasen-Mikrotubuli-Zytoskeletts wirken. Weitere Analysen von Asp1, einem Aktin-Regulator, der als extragener Suppressor von mal3-Mutanten isoliert wurde, deuten auf eine Rolle von Mal3 und Asp1 bei der Interaktion des Aktin- und des Mikrotubuli-Zytoskeletts hin. Dies bestätigt andere Studien, die eine Funktion von EB1-Proteinen bei der Vermittlung von Aktin-Mikrotubuli Interaktionen postulieren.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Biologie
Dokument erstellt am:	06.06.2006
Dateien geändert am:	12.02.2007
Promotionsantrag am:	26.04.2006
Datum der Promotion:	26.04.2006