Dokument: Untersuchung der Violaxanthin De-epoxidation an Antennenkomplexen höherer Pflanzen

Titel:	Untersuchung der Violaxanthin De-epoxidation an Antennenkomplexen höherer Pflanzen
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=3289
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20060112-001289-3
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Wehner, Antje [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 2,44 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 09.02.2007 / geändert 09.02.2007
Beitragende:	Prof. Dr. Jahns, Peter [Gutachter] Prof. Dr. Holzwarth, Alfred R. [Gutachter]
Stichwörter:	Violaxanthin De-epoxidation, Antennenkomplexe, PSII, PSI, Lichtstress
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 580 Pflanzen (Botanik)
Beschreibung:	Zusammenfassung Die sessile Lebensform von Pflanzen bedingt, dass sie schnell wechselnden Lichtintensitäten ausgesetzt sind. Um den schädigenden Effekten überschüssig absorbierter Lichtenergie zu begegnen, haben Pflanzen verschiedene photoprotektive Schutzmechanismen entwickelt. Hierbei ist die De-epoxidation von Violaxanthinn (Vx) zu Zeaxanthin (Zx) über die Violaxanthin De-epoxidase durch den sog. Xanthophyllzyklus von vielfältiger Bedeutung. Das Substrat dieser Reaktion, das Vx, ist in unterschiedlichen Stöchiometrien in den Lichtsammelkomplexen beider Photosysteme vertreten. Vorangegangene De-epoxidations-Studien hatten gezeigt, dass nur ein Teil des Vx-Pools zu Zx umgesetzt werden kann. Zusätzlich schien es Unterschiede in der Verfügbarkeit des umsetzbaren Vx zu geben, so waren 2/3 des Vx mit einer schnellen und 1/3 mit einer langsamen Kinetik de-epoxidiert worden. Im Rahmen dieser Arbeit sollte geklärt werden, welche Faktoren die De-epoxidation des Vx limitieren. Anhand von in vitro Studien an rekonstituierten Lhcb1-Proteinen war zuvor festgestellt worden, dass Vx an den verschiedenen Carotinoidbindestellen des Lhcb1-Proteins mit unterschiedlicher Kinetik de-epoxiert werden kann. In der hier vorgelegten Studie wurde nun sowohl der Einfluss der verschiedenen Apoproteine als auch die Bedeutung der jeweiligen Vx-Bindestelle auf die De-epoxidation des gebundenen Vx untersucht. Hierzu wurden rekombinante Apoproteine der minoren Antennenproteine von PSII und der Antennenproteine von PSI in vitro mit isolierten Pigmenten zu funktionsfähigen Holokomplexen rekonstituiert. Mit Hilfe von isolierter VDE wurden diese Komplexe de-epoxidiert und sowohl der Reaktionsverlauf als auch die mögliche Bindung des gebildeten Zx an den Komplex analysiert. Die Ergebnisse zeigten eindeutig, dass die De-epoxidation an allen Antennenkomplexen induziert werden und Zx an die Komplexe zurückbinden konnte. Anhand der beobachteten Reaktionen konnte festgestellt werden, dass sich Vx gebunden an einer peripheren Carotinoidbindestelle schnell und vollständig, an einer internen Bindestelle jedoch nur langsam und zum Teil stark eingeschränkt de-epoxidieren lässt. Die verschiedenen Antennenkomplexe beider Photosysteme konnten in Bezug auf die De-epoxidierbarkeit des gebundenen Vx in drei Gruppen eingeteilt werden: I. Proteine mit geringer Affinität zu Vx, die De-epoxidation erfolgte schnell und vollständig. Hierzu gehören Lhcb1, CP24 und Lhca3, II. Proteine mit mittlerer Affinität und langsamer De-epoxidation, bestehend aus CP26, Lhca1 und Lhca4 und III. Proteine mit hoher Affinität und sehr stark eingeschränkter De-epoxidation, hierzu zählen CP29 und Lhca2. Aufgrund dieser Einteilung und der Vx-Bindung an die verschiedenen Antennenkomplexen, bzw. der Häufigkeit der Komplexe in der Thylakoidmembran kann die in vivo beobachtete schnelle De-epoxidation der Gruppe I, der langsamere Teil der Gruppe II und der von der De-epoxidation ausgeschlossene Teil des Vx der Gruppe III zugeordnet werden.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Sonstige Einrichtungen/Externe
Dokument erstellt am:	12.01.2006
Dateien geändert am:	12.02.2007
Promotionsantrag am:	02.12.2005
Datum der Promotion:	02.12.2005