Dokument: Untersuchungen zur Schutzfunktion von α-Tocopherol und ΔpH-abhängiger Energielöschung bei photooxidativem Stress in höheren Pflanzen

Titel:	Untersuchungen zur Schutzfunktion von α-Tocopherol und ΔpH-abhängiger Energielöschung bei photooxidativem Stress in höheren Pflanzen
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=3154
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20050712-001154-3
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Graßes, Thomas, Wilfried [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 2,00 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 09.02.2007 / geändert 09.02.2007
Beitragende:	Prof. Dr. Jahns, Peter [Gutachter] Prof. Dr. Alfermann, August-Wilhelm [Gutachter]
Stichwörter:	Tocopherol, ROS, ΔpH-abhängige Energiedissipation, PsbS, CP29, Arabidopsis, photooxidativer Stress, NPQ, Tabak
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 580 Pflanzen (Botanik)
Beschreibung:	Übersteigt die Menge der absorbierten Lichtenergie die Kapazität der Photosynthese, so fördert dies die Bildung reaktiver Sauerstoffspezies (ROS), die den Photosyntheseapparat irreparabel schädigen. Die ΔpH-regulierte Wärmedissipation überschüssiger Anregungsenergie (qE) in der Antenne des Photosystems II (PS II) und das Antioxidans α-Tocopherol sind zwei der wichtigsten Schutzkomponenten in der Thylakoidmembran, um der Neubildung von ROS vorzubeugen bzw. um bereits entstandene unschädlich zu machen. Ihre physiologische Bedeutung zum Schutz der Pflanzen bei photooxidativem Stress wurde an Mutanten mit Defekten in der Tocopherol-Biosynthese (CHL P-Antisense-Pflanzen in Nicotiana tabacum) bzw. in der thermischen Energiedissipation (PsbS- bzw. CP29-defiziente Mutanten in Arabidopsis thaliana) untersucht. Anhand der CHL P-Antisense-Pflanzen konnte über Fluoreszenzmessungen zum ersten Mal nachgewiesen werden, dass die Reduktion des α-Tocopherol-Gehalts unter in vivo Bedingungen zu einer erhöhten Sensitivität gegenüber photooxidativem Stress führt. Dies zeigte sich insbesondere in einer drastisch verstärkten, größtenteils irreversiblen Inaktivierung des PS II, die mit einem beschleunigten Abbau des D1-Proteins einherging. Als Ursache ist die unter in vitro Bedingungen beobachtete zwei- bis dreifach höhere Akkumulation von ROS anzusehen. Die vermehrte Schädigung von Zellkomponenten in den CHL P-Antisense-Pflanzen unterstreicht die physiologische Bedeutung des α-Tocopherols für die Vitalität der Pflanzen bei photooxidativem Stress. Demgegenüber muss nach den vorliegenden Untersuchungen der ΔpH-regulierten Wärmedissipation eine geringere Schutzfunktion bei langanhaltendem Lichtstress zugeordnet werden. Die PsbS-defizienten Mutanten zeigten zwar auch infolge des Verlustes des qE-Mechanismus eine erhöhte Sensitivität gegenüber Starklicht, die beobachtete verstärkte Inaktivierung des PS II korrelierte allerdings nicht mit einem höheren D1-Abbau. Die Bedeutung der ΔpH-regulierten Energiedissipation ist daher wohl eher in einer optimalen Ausbalancierung der Anregungsenergie zwischen den beiden Photosystemen bei fluktuierenden Lichtbedingungen zu sehen, um so den Druck auf andere Schutzkomponenten, wie Antioxidantien und Schutzenzyme, zu minimieren. Während die Bedeutung des PsbS-Proteins für die ΔpH-regulierte Energiedissipation unstrittig ist, gab es keinen Hinweis auf essentielle Beteilung des Antennenproteins CP29 des PS II am qE-Mechanismus. Der Verlust des CP29 reduziert zwar das qE in A. thaliana-Mutanten um 25%, wodurch aber weder der zugrunde liegende Mechanismus noch die PS II-Aktivität der Pflanzen bei extremem Lichtstress beeinträchtigt wurden. Die Funktion des CP29 liegt vielmehr in der Konsolidierung der PS II-Antenne, insbesondere des benachbarten CP24, und in der Organisation der distalen LHC II-Trimere.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Sonstige Einrichtungen/Externe
Dokument erstellt am:	12.07.2005
Dateien geändert am:	12.02.2007
Promotionsantrag am:	23.06.2005
Datum der Promotion:	23.06.2005