Dokument: Lösliche Calcium-bindende Proteine (SCB P) bei Evertebraten: Sequenzierung und Expression von SCBP-Isoformen der Muskulatur des Anneliden Lumbricus terrestris und Vorkommen ähnlicher Proteine bei Dipteren und Nematoden

Titel:	Lösliche Calcium-bindende Proteine (SCB P) bei Evertebraten: Sequenzierung und Expression von SCBP-Isoformen der Muskulatur des Anneliden Lumbricus terrestris und Vorkommen ähnlicher Proteine bei Dipteren und Nematoden
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=2640
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20031022-000640-5
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Kiehl, Ernst [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 5,40 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 09.02.2007 / geändert 09.02.2007
Beitragende:	Prof. Dr. D'Haese, Jochen [Gutachter] Prof. Dr. Greven, Hartmut [Gutachter]
Stichwörter:	Muskulatur, lösliche calciumbindende Proteine, Regenwurm, cDNA-Sequenz, genomische Sequenz, EF-Hand, Caenorhabditis
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie
Beschreibung:	Lösliche Calcium-bindende Proteine (SCBP) bei Evertebraten dienen wahrscheinlich wie das Parvalbumin der Vertebraten in schnell kontrahierender Muskulatur als relaxierende Faktoren, die das bei der Auslösung der Kontraktion in das Sarkoplasma abgegebene Calcium nach der Kontraktion binden und so die Relaxationszeit verkürzen. Bei den Nematoden C. elegans und A. suum konnte ein SCBP weder direkt aus diesen Tieren isoliert werden, noch wurde in der Datenbank des C.elegans-Genoms ein entsprechendes Gen gefunden. Dipteren besitzen ein Protein, das alle physikalischen Eigenschaften der SCBPs hat. Dieses Protein wurde nur in der synchronen Muskulatur der Fliegen gefunden. Aus einer cDNA-Genbibliothek des Regenwurms wurden zwei verschiedene Klone für SCBP-Isoformen isoliert und anschließend sequenziert. Ebenso wurde die zugehörige genomische DNA des für Protein codierenden Teils dieser Sequenzen kloniert und sequenziert. Die aus der cDNA abgeleitete Aminosäuresequenz zeigte, daß beide Proteine mit 177 Aminosäuren Länge gleich lang sind, aber in weniger als 50% der Aminosäuren übereinstimmen. Beide Proteine haben vier EF-Hände als Calcium bindende Domänen, wobei die zweite EF-Hand die Fähigkeit, Calcium zu binden, verloren hat. Dieses Schema wurde auch bei den SCBPs anderer Anneliden gefunden. Die vermutliche räumliche Struktur beider Proteine ist nahezu identisch. In der genomischen DNA der Regenwurm-Proteine wurde je ein Intron gefunden. Bei der einen Isoform inseriert ein 2200bp langes Intron 171bp hinter dem Startcodon, bei der anderen Isoform wurden ein 2200bp langes und ein 2450bp langes Intron 168bp hinter dem Startcodon gefunden. Wenigstens die Gene mit den 2200bp langen Introns werden exprimiert, für die Expression des Gens mit dem längeren Intron gibt es keinen direkten Beweis, seiner Sequenz nach zu urteilen kann es aber ein funktionelles SCBP sein. Parvalbumin wird mit einigen anderen Calcium bindenden Proteinen - z.B. Calmodulin und Troponin C - auf Grund seiner genomischen Struktur zu einer Familie zusammengefaßt. Da sich diese Struktur von der hier beschriebenen der SCBPs unterscheidet, gehören die SCBPs nicht in diese Familie. Beide Isoformen des SCBPs wurden in E.coli exprimiert und binden Calcium wie die nativen Proteine.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Biologie
Dokument erstellt am:	22.10.2003
Dateien geändert am:	12.02.2007
Promotionsantrag am:	22.05.2003
Datum der Promotion:	22.05.2003