Dokument: Totalsynthese strukturell modifizierter und Isotopen-markierter offenkettiger Tetrapyrrole
| Titel: | Totalsynthese strukturell modifizierter und Isotopen-markierter offenkettiger Tetrapyrrole | |||||||
| URL für Lesezeichen: | https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=26018 | |||||||
| URN (NBN): | urn:nbn:de:hbz:061-20130617-091830-6 | |||||||
| Kollektion: | Dissertationen | |||||||
| Sprache: | Deutsch | |||||||
| Dokumententyp: | Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation | |||||||
| Medientyp: | Text | |||||||
| Autor: | Gandor, Sebastian [Autor] | |||||||
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| Beitragende: | Prof. Dr. Gärtner, Wolfgang [Gutachter] Prof. Dr. Müller, Thomas J. J. [Gutachter] | |||||||
| Stichwörter: | Phytochrome, Tetrapyrrole, Phycocynobilin, Biliverdin | |||||||
| Dewey Dezimal-Klassifikation: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik » 540 Chemie | |||||||
| Beschreibung: | Phytochrome sind Rotlicht-Photorezeptoren, die offenkettige Tetrapyrrole (Phycocyanobilin, Biliverdin IX, Phytochromobilin) als Chromophore nutzen und als photochemische Steuereinheit in höheren Pflanzen, Bakterien, Cyanobakterien, Moosen und Pilzen fungieren. Sie existieren in zwei thermisch stabilen Zuständen, dem inaktiven Grundzustand Pr (r = red-absorbing form) und dem physiologisch aktiven Zustand Pfr (fr = far-red-absorbing form). Die Absorption eines Lichtquants (~660 nm) initiiert die Z/E Isomerisierung des Chromophors an der Methinbrücke zwischen den Ringen C und D als ersten Schritt der gegenseitigen Konversion zwischen den beiden stabilen Formen. Es liegt eine Vielzahl spektroskopischer Daten zur Phytochrom-Photochemie vor. Allerdings konnten erst kürzlich durch Anwendung von MELODI-HETCOR NMR Spektroskopie für das Phytochrom Cph1 aus dem Cyanobakterium Synechocystis, für das eine dreidimensionale Protein-struktur vorliegt, detaillierte strukturelle Veränderungen des Chromophors und des Proteins beim Übergang von der Pr-Form in die Pfr-Form dokumentiert werden. Die sich verändernden Wechselwirkungen in der Pr- und Pfr-Form des Chromophors mit den umgebenden Aminosäuren bilden offensichtlich die Grundlage der Signal-weitergabe.
In der vorliegenden Arbeit wurden 13C- und 15N-markierte sowie strukturell modifizierte Tetrapyrrole für spektroskopischen Untersuchungen (FTIR, Raman, Festkörper-NMR) synthetisiert. Die Darstellung von offenkettigen Tetrapyrrolen und hier im speziellen die gezielte Einführung von Isotopen folgt prinzipiell der konvergenten Synthese nach Gossauer, durch die zunächst die einzelnen Pyrrol-ringe (A-D), durch Kupplung dann die Dipyrrolhälften (AB, CD) und durch erneute Kupplung das Tetrapyrrol (ABCD) dargestellt werden. Da Isotopen-markierte Edukte sehr kostenintensiv sind, konnten diese nur in sehr geringen Mengen eingesetzt werden. Entsprechend musste bei vielen Stufen die Syntheseroute modifiziert werden, um sowohl die Anzahl der Synthesestufen zu reduzieren als auch deren Umsatz zu optimieren. Es wurden zwei markierte Phycocyanobiline (15-13C und 22-15N) erfolgreich dargestellt und separat in das Bilin-bindende Protein 1393 GAF 3 (aus dem Cyanobakterium Synechocystis) assembliert. Ziel ist es, das C15-Brückensignal und das Signal des C-Ring Stickstoffs N22 einwandfrei zuzuordnen, sowie ihre Wechsel-wirkungen mit den umgebenden Aminosäuren zu untersuchen (die Messungen stehen noch aus). Außerdem konnte erstmals das strukturell modifizierte (13H)-Phycocyanobilin erfolgreich synthetisiert werden. Der Austausch der relativ großen Methylgruppe gegen ein Wasserstoffatom soll Einblicke in die Funktion des Substituenten am C13 während der Photoisomerisierung im Protein-gebundenen Zustand geben. Die Synthese von zwei markierten Biliverdinen IX (5-13C und 15-13C) konnte aufgrund von Syntheseschwierigkeiten bei der Darstellung der A- bzw. D-Ringe nicht abgeschlossen werden. Jedoch wurde eine neue Variante zur Darstellung des D Rings, die allerdings noch optimiert werden muss, gefunden. | |||||||
| Lizenz: |  Urheberrechtsschutz | |||||||
| Fachbereich / Einrichtung: | Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Chemie | |||||||
| Dokument erstellt am: | 17.06.2013 | |||||||
| Dateien geändert am: | 17.06.2013 | |||||||
| Promotionsantrag am: | 12.03.2013 | |||||||
| Datum der Promotion: | 21.05.2013 |
