Dokument: Charakterisierung der
Oligopeptidpermease von Mycoplasma hominis

Titel:	Charakterisierung der Oligopeptidpermease von Mycoplasma hominis
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=2234
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20020123-000234-1
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Hopfe, Miriam [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 1,17 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 09.02.2007 / geändert 09.02.2007
Beitragende:	Prof. Dr. Hadding, Ulrich [Gutachter] Prof. Dr. Kunz, Werner [Gutachter]
Stichwörter:	ABC Transporter, Oligopeptidpermease, Mycoplasma hominis, Import,Phosphorylierung, Operon, ABC Transport, Oligopeptidpermease, Mycoplasmahominis, Import, Phosphorylation, Operon,
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie
Beschreibung:	Im Rahmen dieser Arbeit wurden die Expression der Oligopeptidpermease von Mycoplasma hominis untersucht. Es konnte eine polycistronische Organisation der kodierenden Gene oppA, oppB, oppC, oppD und oppF nachgewiesen werden. So zeigte sich, dass die 9,5 kb mRNA 323 Nukleotide vor dem OppA kodierenden Bereich beginnt und stromabwärts des oppF Gens durch Ausbildung einer Haarnadelstruktur endet. Zur proteinchemischen Charakterisierung der Oligopeptidpermease wurden gegen die Proteine OppB, OppC und OppD polyklonale Seren generiert. Für die Detektion von OppA existierten bereits monoklonale Antikörper. Von den generierten polyklonalen Seren erkannten nur die Seren gegen OppC und OppD ihr Antigen. Untersuchungen zur Lokalisation der Opp-Domänen zeigten, dass diese Proteine in der Membranfraktion vorkommen. Darüberhinaus wurde eine Interaktion von OppC mit OppD und OppC mit OppA nachgewiesen. Diese in der Immunpräzipitation gezeigte Protein-Protein-Wechselwirkung weist auf die Komplexbildung dieser Proteine in der Membran von M. hominis hin. Obwohl die Expression der Proteine OppB und OppF aufgrund fehlender Nachweisantikörper nicht gezeigt werden konnte, kann aufgrund der gemeinsamen Expression der opp-Gene geschlossen werden, dass alle Opp-Proteine exprimiert werden und in der Membran komplexiert die Funktion einer Oligopeptidpermease ausüben. Im Laufe dieser Promotionsarbeit wurde das OppA Protein Der Nachweis, dass das Substrat-bindende Protein OppA in einer phosphorylierten und einer nicht phosphorylierten Form vorkommt, weist darüber hinaus auf eine Regulation der Peptidbindung des OppA Proteins und somit der Oligopeptidpermease hin.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Biologie
Dokument erstellt am:	23.01.2002
Dateien geändert am:	12.02.2007
Promotionsantrag am:	23.01.2002
Datum der Promotion:	23.01.2002