Dokument:
Biochemische und molekularbiologische
Untersuchungen zur
Cinnamoyl-CoA: NADP Oxidoreduktase aus Zellsuspensionskulturen von
Linum album
| Titel: | Biochemische und molekularbiologische Untersuchungen zur Cinnamoyl-CoA: NADP Oxidoreduktase aus Zellsuspensionskulturen von Linum album | |||||||
| URL für Lesezeichen: | https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=2148 | |||||||
| URN (NBN): | urn:nbn:de:hbz:061-20020612-000148-7 | |||||||
| Kollektion: | Dissertationen | |||||||
| Sprache: | Deutsch | |||||||
| Dokumententyp: | Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation | |||||||
| Medientyp: | Text | |||||||
| Autor: | Windhövel, Jörg [Autor] | |||||||
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| Beitragende: | Prof. Dr. Alfermann, August-Wilhelm [Gutachter] Prof. Dr. Westhoff, Peter [Gutachter] | |||||||
| Stichwörter: | Linum album, Zellsuspensionskulturen,Lignane, Podophyllotoxin, Phenylpropanstoffwechsel, Cinnamoyl-CoA: NADPOxidoreduktase, CCR, Cinnamoyl-CoA-Ester, Cinnamaldehyd | |||||||
| Dewey Dezimal-Klassifikation: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie | |||||||
| Beschreibung: | Zellkulturen von Linum album sind in der Lage, größere
Mengen des Lignans Podophyllotoxin (PTOX) zu synthetisieren, das in
Form einiger semisynthetischer Derivate in der Krebstherapie
eingesetzt wird.
Die Biosynthese der Lignane beginnt wahrscheinlich mit der
Dimerisierung zweier Coniferylalkohol-Radikale, die dem
Monolignolzweig des allgemeinen Phenylpropanstoffwechsels entstammen. Der
erste Schritt des Monolignolzweigs wird von der Cinnamoyl-CoA: NADP
Oxidoreduktase (CCR) katalysiert, die in Anwesenheit von NADPH
Cinnamoyl-CoA-Ester in ihre korrespondierenden Cinnamaldehyde umwandelt.
Die verwendete Kulturlinie von L. album wies am 10. Kulturtag einen maximalen PTOX-Gehalt von etwa 3,5 mg/g TG auf. Aus mRNA 4 bis 7 Tage alter L. album -Zellen wurde eine cDNA-Bank hergestellt, in der ein 1488 bp langer CCR-Vollängenklon gefunden werden konnte. Mit Hilfe von Sequenzvergleichen und durch heterologe Expression des ORFs in E. coli konnte eindeutig nachgewiesen werden, daß der Klon für eine CCR codiert. Biochemische Charakteristika wie Km-Werte, pH- und Temperaturoptima der CCR aus einem über fraktionierte Ammoniumsulfatfällung mit anschließender Anionenaustausch-Chromatographie angereinigten L. album -Zellextrakt wurden mit den Eigenschaften des in E. coli heterolog exprimierten Enzyms verglichen. | |||||||
| Lizenz: |  Urheberrechtsschutz | |||||||
| Fachbereich / Einrichtung: | Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Biologie | |||||||
| Dokument erstellt am: | 12.06.2002 | |||||||
| Dateien geändert am: | 12.02.2007 | |||||||
| Promotionsantrag am: | 12.06.2002 | |||||||
| Datum der Promotion: | 12.06.2002 |
