Dokument: Glycosidase-Katalysierte Synthese und Charakterisierung von
Nucleotid-Di- und Oligosacchariden

Titel:Glycosidase-Katalysierte Synthese und Charakterisierung von
Nucleotid-Di- und Oligosacchariden
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URN (NBN):urn:nbn:de:hbz:061-20010516-000086-3
Kollektion:Dissertationen
Sprache:Deutsch
Dokumententyp:Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:Text
Autor: Nieder, Veronika [Autor]
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Dateien vom 09.02.2007 / geändert 09.02.2007
Beitragende:Prof. Dr. Kula, Maria-Regina [Gutachter]
Prof. Dr. Weiss, Hanns [Gutachter]
Prof. Dr. Elling, Lothar [Gutachter]
Stichwörter:Glycosidase, Transglycosylierung, Nucleotidzucker,Nucleotidaktivierte Disaccharide, UDP-N-Acetyllactosamin,Glycosyltransferasen, Inhibitoren
Dewey Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik » 540 Chemie
Beschreibung:Das Spektrum der Glycosidasen, mit denen die Synthese von
nucleotidaktivierte Di- und Oligosacchariden in einer
Transglycosylierungsreaktion möglich ist, wurde erweitert. Bei allen
getesteten Glycosidasen wurde der Effekt einer Reaktionsführung bei
Tieftemperaturen untersucht. Die beta-Galactosidasen aus Bacillus
circulans, Diplococcus pneumoniae und Stierhoden, sowie die
alpha-Galactosidase aus Bifidobacterium adolescentis und die
beta-N-Acetylhexosaminidase Trichoderma harzianum konnten erfolgreich für
die Synthese von aktivierten Di- und Oligosacchariden eingesetzt werden. Die
Reaktionsprodukte wurden im mg-Maßstab synthetisiert, isoliert und mittels
FAB-MS und 1D- und 2D-NMR Experimenten charakterisiert. Nucleotiddi- und
Oligosaccharide könnten interessante Donorsubstrate für in vitro Synthesen
von Glycokonjugaten mit Glycosyltransferasen sein. Durch die Etablierung der
präparativen enzymatischen Synthese von Nucleotiddi- und Oligosacchariden
konnten zehn verschiedene Produkte synthetisiert werden, die in Inhibitions-
und Übertragungsstudien mit Glycosyltransferasen eingesetzt wurden. In
diesem Zusammenhang konnten die Inhibitionen der rekombinanten murinen
b1-6GlcNAc-Transferase und rekombinanten Saccharose Synthase 1 aus Kartoffel
gezeigt werden. Besonders hevorzuheben ist hierbei die Inhibition
b1-6GlcNAc-Transferase, dem Schlüsselenzym der O-Glycan- Biosynthese. Mit
UDP-LacNAc als Inhibitor konnte eine kompetitive Inhibition zum
Donorsubstrat mit einer Inhibitionskonstanten von 0,9 mM gemessen werden.
Dieser KI-Wert liegt damit im Bereich des KM-Wertes für das natürliche
Donorsubstrat. Dieses Ergebnis ist ein vielversprechender Hinweis auf eine
mögliche regulatorische Rolle von Nucleotiddi- und Oligosacchariden in vivo.
Lizenz:In Copyright
Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Chemie
Dokument erstellt am:16.05.2001
Dateien geändert am:12.02.2007
Promotionsantrag am:16.05.2001
Datum der Promotion:16.05.2001
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