Dokument:
Über den Mechanismus der NADH:Ubichinon Oxidoreduktase (Komplex I)
aus Escherichia coli
| Titel: | Über den Mechanismus der NADH:Ubichinon Oxidoreduktase (Komplex I) aus Escherichia coli | |||||||
| URL für Lesezeichen: | https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=2039 | |||||||
| URN (NBN): | urn:nbn:de:hbz:061-20001219-000039-6 | |||||||
| Kollektion: | Dissertationen | |||||||
| Sprache: | Deutsch | |||||||
| Dokumententyp: | Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation | |||||||
| Medientyp: | Text | |||||||
| Autor: | Scheide, Dierk [Autor] | |||||||
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| Beitragende: | Prof. Dr. Weiss, Hanns [Gutachter] Prof. Dr. Friedrich, Thorsten [Gutachter] PD Dr. Heberle, Joachim [Gutachter] | |||||||
| Stichwörter: | Komplex I, NADH:Ubichinon Oxidoreduktase, Escherichia coli,UV/Vis-Spektroskopie, FTIR-Spektroskopie, ESR-Spektroskopie,Elektronenmikroskopie, modularer Aufbau, Mechanismus,Eisen-Schwefel-Zentrencomplex I, NADH:ubiquinone oxidoreductase, Escherichia coli,UV/Vis spectroscopy, FTIR spectroscopy, EPR spectroscopy,electron microscopy, modular structure, mechanism,iron-sulfur cluster | |||||||
| Dewey Dezimal-Klassifikation: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik » 540 Chemie | |||||||
| Beschreibung: | Die NADH:Ubichinon Oxidoreduktase, der sogenannte Atmungsketten- Komplex I, koppelt die Elektronenübertragung von NADH auf Ubichinon mit der Translokation von Protonen über die innere Mitochondrien- Membran von Eukaryonten bzw. über die Cytoplasmamembran von Prokaryonten. Der Komplex aus dem Bakterium Escherichia coli besteht aus 13 verschiedenen Proteinuntereinheiten mit einer molekularen Gesamtmasse von 535 kDa. Ein Flavinmononukleotid und eine unbekannte Anzahl Eisen-Schwefel-Zentren dienen als interne Redoxgruppen. In dieser Arbeit wurde der isolierte Komplex I aus E. coli in Fragmente gespalten. Die Redoxgruppen des Komplexes und seiner Fragmente wurden UV/Vis-, ESR- und FTIR-spektroskopisch charakterisiert. Zwei bislang unbekannte Eisen-Schwefel-Zentren wurden nachgewiesen und einer Untereinheit zugeordnet. Eine weitere unbekannte Redoxgruppe wurde FTIR-spektroskopisch charakterisiert und ihr Redoxmittenpotential wurde bestimmt. Mit Hilfe der FTIR-Spektroskopie wurde gezeigt, daß die Redoxreaktion von Komplex I mit großen konformativen Änderungen und mit einer Protonierung einer Aspartat- oder Glutamatseitenkette gekoppelt ist. Elektronenmikroskopische Untersuchungen von Komplex I - Einzelpartikeln zeigen den aus phylogenetischen Sequenzanalysen vorhergesagten modularen Aufbau von Komplex I aus drei Domänen, sowie eine konformative Flexibilität des Gesamtkomplexes, die von dem Redoxzustand abhängt. Es wird diskutiert, daß dem Komplex I in Analogie zu seinem modularen Aufbau ein modularer Mechanismus aus redoxgetriebener und konformativ getriebener Protonentranslokation zugrunde liegt. | |||||||
| Lizenz: |  Urheberrechtsschutz | |||||||
| Fachbereich / Einrichtung: | Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Chemie | |||||||
| Dokument erstellt am: | 19.12.2000 | |||||||
| Dateien geändert am: | 12.02.2007 | |||||||
| Promotionsantrag am: | 19.12.2000 | |||||||
| Datum der Promotion: | 19.12.2000 |
