Dokument: Kompartimentierung des Energiestoffwechsels und Proteinimport in Hydrogenosomen bei Trichomonas vaginalis

Titel:	Kompartimentierung des Energiestoffwechsels und Proteinimport in Hydrogenosomen bei Trichomonas vaginalis
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=15125
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20100517-105030-7
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Zimorski, Verena [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 9,58 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 12.05.2010 / geändert 12.05.2010
Beitragender:	Prof. Dr. Martin, William [Gutachter]
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie
Beschreibung:	Mit der Evolution der Eukaryoten entwickelten sich aus einem Eubakterium, das von einem Wirt aufgenommen wurde, der unter der einfachsten Annahme ein Archaebakterium war, die vielfältigen Formen der energieliefernden Organellen eukaryo-tischer Zellen: aerobe Mitochondrien, anaerobe Mitochondrien, Mitosomen oder Hydrogenosomen. Neben der sich entwickelnden Kompartimentierung des Stoffwechsels zeichnete sich während der Evolution dieser Organellen eine Entwicklung des Organellengenoms ab, die bis zum teilweisen oder völligen Verlust führte; die Gene wurden im Zuge des endosymbiontischen Gentransfers an den Zellkern des Wirts übertragen oder gingen verloren. Während Mitochondrien noch Teile des Genoms besitzen, fehlt es den Mitosomen und den meisten Hydrogenosomen. Der endosymbiontische Gentransfer bedingte die Entwicklung einer Proteinimportmaschinerie, damit im Cytosol exprimierte Proteine in die Organellen importiert werden können. Für den Transport der hydrogenosomalen Proteine in das Organell tragen die Präproteine in der Regel N-terminale Verlängerungen, die dem reifen Protein nach dem Import fehlen. Neueste Untersuchungen zeigen, dass die N-termi-nalen Extensionen für einen Import in die Hydrogenosomen nicht zwingend erforderlich sind. Es wurden Anzeichen dafür festgestellt, dass es auch interne Signale für den Import geben könnte. In dieser Dissertation wurde die Existenz eines topogenen Transitsignals in der Thioredoxin Reduktase TrxRh2, einem Matrixprotein der Hydrogenosomen des mikroaerophilen Protisten Trichomonas vaginalis, nachgewiesen. Dieses Ergebnis resultierte aus homologer Expression von Fusionsproteinen, die aus reziprok ausgetauschten Blöcken zweier sich im Importverhalten unterscheidenden Thioredoxin Reduktasen bestanden. Die Ergebnisse lassen vermuten, dass das interne Signal – wie bei der mitochondrialen Adenylat Kinase – mit Sekundärstrukturen (amphipathische α-Helices) verbunden sein könnte. Der Stoffwechsel der Eukaryoten ist durch die Existenz mehrerer Zellräume kompartimentiert und somit einer Strukturierung unterlegen. Auch die Enzyme, die an Stoffwechselwegen im Cytosol der Zelle beteiligt sind, diffundieren nicht frei in der Zelle, sondern strukturieren sich zu einem Netzwerk. Bei diesem Prozess ent-stehen auch Interaktionen mit Makromolekülen und Bindungen an Zellstrukturen, wie Membranen. Eine Proteomanalyse der Hydrogenosomen von Trichomonas vaginalis zeigte die Möglichkeit auf, dass die typischerweise im Cytosol der Zelle lokalisierten glykolytischen Enzyme mit diesen Organellen assoziiert sein könnten. Zur subzellulären Lokalisation der Glykolyse in dem Protisten wurden in dieser Dissertation acht der zehn glykolytischen Enzyme erfolgreich homolog exprimiert. Bei diesen Experimenten konnte ausschließlich für die Phosphofruktokinase eine Lokalisation in der hydrogenosomalen Membranfraktion nachgewiesen werden. Der experimentelle Nachweis, ob dieses Enzym eine aktive Phosphofruktokinase ist, die an der Glykolyse beteiligt ist, steht noch aus. Es konnte in dieser Dissertation keine Assoziation der Glykolyse mit den Hydrogenosomen von Trichomonas vaginalis fest-gestellt werden, wie sie für aerobe Mitochondrien einiger Organismen beschrieben worden ist.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Biologie » Ökologische Pflanzenphysiologie
Dokument erstellt am:	17.05.2010
Dateien geändert am:	12.05.2010
Promotionsantrag am:	13.04.2010
Datum der Promotion:	29.04.2010