Dokument: Spektroskopische Charakterisierung von Blaulicht-induzierbaren Photorezeptoren - Perzeption und Nutzbarmachung von blauem Licht und UV-Strahlung
| Titel: | Spektroskopische Charakterisierung von Blaulicht-induzierbaren Photorezeptoren - Perzeption und Nutzbarmachung von blauem Licht und UV-Strahlung | |||||||
| Weiterer Titel: | Spectroscopic Characterization of blue light-inducible photoreceptors - Perception and utilization of blue light and UV radiation | |||||||
| URL für Lesezeichen: | https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=38514 | |||||||
| URN (NBN): | urn:nbn:de:hbz:061-20160610-084127-5 | |||||||
| Kollektion: | Dissertationen | |||||||
| Sprache: | Deutsch | |||||||
| Dokumententyp: | Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation | |||||||
| Medientyp: | Text | |||||||
| Autor: | Simon, Julian [Autor] | |||||||
| Dateien: |
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| Beitragende: | Prof. Dr. Gärtner, Wolfgang [Betreuer/Doktorvater] Prof. Dr. Jaeger, Karl-Erich [Gutachter] | |||||||
| Stichwörter: | Photobiologie, Spektroskopie, Photolyase, LOV, GAF, Fusionsprotein, FRET, Extremophile | |||||||
| Dewey Dezimal-Klassifikation: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik » 540 Chemie | |||||||
| Beschreibungen: | In dieser Dissertation werden Blaulicht-sensitive Photorezeptoren bearbeitet, die als Chromophore Flavinderivate tragen. Beide Aspekte der Lichtabsorption, Informationsvermittlung und Energiegewinnung, werden an Hand einzelner Proteine untersucht. Als Beispiele dienen einerseits DNA-Schäden reparierende, Blaulicht-aktivierte Enzyme (Photolyasen) und zum anderen photosensorische Proteine vom LOV (light, oxygen, voltage) Typ.
Photolyasen sind lichtaktive Enzyme, die in der Lage sind, UV-induzierte Schäden in der DNA zu beheben. Besonders in großen Höhen und Habitaten mit extrem hohem UV-Index erfüllen sie wichtige Aufgaben. Die Identifizierung und Charakterisierung speziell solcher extremophilen Photolyasen mit ihrer im Vergleich zu mesophilen Photolyasen deutlich erhöhten Effizienz kann den Weg bereiten, neuartige Enzyme und Funktionsweisen zu entdecken und zur Anwendung zu bringen. Einer der grundlegendsten Teile des Mechanismus von Photolyasen ist der Förster Resonanzenergie-Transfer (FRET) zwischen dem Antennenmolekül und dem Flavin-Adenin-Dinukleotid Cofaktor. Der Förster Resonanzenergietransfer gehört neben seiner nativen Funktion in zellbiologischen Anwendungen bereits zu einer der effizientesten Möglichkeiten, Vorgänge innerhalb von Proteinen mit Abständen von wenigen Ångström zu untersuchen. Daher wurde diese Dissertation in zwei hauptsächliche Teilbereiche unterteilt. Zum einen wurden eine Photolyase aus der Klasse I der CPD Enzyme (Ver3Phr) und ein Photolyase-ähnliches Protein (Ver3PL2) des extremophilen Stammes Acinetobacter sp. Ver3 eingehend spektroskopisch und mikrobiell untersucht, um ihre Struktur, Funktionsweise und die Effizienz der Schutzmechanismen gegen lebensgefährliche UV-Strahlung eingehend zu charakterisieren und zu quantifizieren. Überlebensuntersuchungen nach intensiver UV-Bestrahlung dokumentierten die Spezialisierung von Ver3Phr auf lichtinduzierte Photoreparatur (PR). Außerdem wurde deutlich, dass der Wildtyp-Stamm Acinetobacter sp. Ver3 trotz einer höheren Anzahl an DNA Läsionen dennoch besser überlebensfähig war als E. coli Zellen, die die Photolyase aus Ver3 heterolog exprimierten. Dies legt den Schluss nah, dass das UV-Resistom dieses Stammes aus vielen, bislang noch unbekannten Enzymen und Mechanismen besteht. Diese Annahme wird auch durch Metagenomanalysen dieses und anderer kürzlich gefundener HAAL-Stämme (High Altitude Andean Lakes) gestützt. Des Weiteren wurde mit dem synthetisch hergestellten Fusionsprotein YLOV-1393GAF3 (bestehend aus der konstitutiv fluoreszierenden Mutante C62S in der LOV Domäne und einer Bilin-bindenden GAF Domäne) eine neuartige FRET-Paarung vorgestellt und eingehend spektroskopisch charakterisiert. Berechnungen anhand aufgenommener steady state Fluoreszenzspektren sowie der Fluoreszenz-Lebenszeiten ergaben bei diesem Fusionsprotein mit ca. 45 % beachtliche Effizienzen für den Energietransfer. Zudem bietet dieses FRET Paar dank der verwendeten photochromen 1393GAF3 Domäne den Vorteil, die Fluoreszenz-Emission durch Einstrahlung von Licht bestimmter Wellenlängen (530 nm: Pg Pr; Pg: grünabsorbierender Zustand der GAF-Domäne, Pr: rotabsorbierender Zustand der GAF-Domäne) und (670 nm: Pr Pg) völlig unproblematisch und in Sekundenschnelle in den jeweils anderen Zustand zu überführen. Daher bietet diese FRET Paarung die Möglichkeit, je nach Bedarf der Anwendung zwei verschiedene Detektionsbereiche einzusetzen. Verknüpft mit der Darstellung und Untersuchung des FRET-Paares war eine detailliertere Untersuchung der Eigenschaften von LOV Domänen. Punktmutationen der LOV Domäne des bakteriellen Blaulichtrezeptors YtvA identifizierten die Aminosäuren Valin-28 und Phenylalanin-46 in direkter Nachbarschaft des N5 des Flavincofaktors sowie des Addukt-bildenden Cystein-62, die beide einen erheblichen Einfluss auf den Mechanismus der thermischen Rückkehr in den Grundzustand haben. Interessanterweise führten Veränderungen an diesen beiden Positionen zu gegenläufigen Resultaten bezüglich der thermischen Stabilität der LOV-Domänen Photoprodukte: Austausche an der Position F46 führten in allen Fällen zu einer Destabilisierung des Photoprodukts, während Austausch des Valins-28 das Photoprodukt stabilisierte. So zeigte die Mutante V28L eine deutliche Verlangsamung der Rückkehr in den Anfangszustand, die Mutation V28I verhinderte die thermische Rückkehr sogar vollständig. Eine LOV-Domäne wurde in dieser Arbeit auch in Bacterio-Opsin-Aktivator (Bat) Proteinen aus Archaea identifiziert. Bat-Proteine regulieren lichtabhängig die Biosynthese von essentiellen Ionenpumpen. In Bat-Proteine aus zwei halophilen Archaea wurden modifizierte LOV-Domänen nachgewiesen. Das Bat Protein aus Natronomonas pharaonis (NpBatLOV) zeigt eine klassische LOV-Photochemie, während das orthologe Protein aus Halobacterium salinarum außer ultraschnellen Reaktionen im angeregten Zustand keine über längere Zeit messbaren Veränderungen zeigt, obwohl für diesen Organismus die Photochemie des Bat-Proteins als essentiell für die Biosynthese von Bacteriorhodopsin nachgewiesen wurde.Topics of this Ph.D. thesis are blue light-sensitive photoreceptors that carry Flavin derivatives as chromophores. Both aspects of light absorption, i.e., transmittance of information and utilization of energy, were investigated studying selected proteins. Examples for both research fields are photolyases, DNA-repairing, blue light-activated enzymes, and photosensory proteins of the class of LOV domain proteins (LOV, light, oxygen, voltage). Photolyases are light-activated enzymes capable of repairing UV-mediated damage in DNA. These proteins fulfil important tasks especially at high altitudes and in habitats of extremely strong UV-index values. Identification and characterization of especially extremophile photolyases showing in comparison to their mesophile orthologues significantly improved efficiency, can open the door to the identification of novel enzymes and functional properties and to advance their application. An essential component in photolyase mechanism is the Förster resonance energy transfer (FRET) between an antenna molecule and the Flavin-adenine-dinucleotide cofactor. Besides its naturally occurring function, Förster resonance energy transfer has already become one of the most efficient methods in cell-biological applications to follow physiological processes in living cells with an accuracy of few Angström. Accordingly, this Ph.D. thesis is organized into two major chapters. As one part, a class-I photolyase (Ver3Phr) belonging to CPD-enzymes and a photolyase-like protein (Ver3PL2) from the extremophile Acinetobacter sp. Ver3 were studied in great detail. Both proteins were probed for their microbial potential to ensure survival via DNA repair. This part of the work addressed the structure, function, and efficiency for UV-protection of Ver3Phr and Ver3PL2. Survival tests in living cells after UV exposure documented the selectivity and high efficiency of Ver3Phr for light-induced ‘photo-repair’. Additionally, it could be demonstrated that –despite receiving a larger number of DNA lesions - wild-type Acinetobacter cells survived to a larger extent than E. coli cells expressing the Acinetobacter photolyase. This allowed the conclusion that the UV resistome of this extremophile organism is composed of many, still unidentified enzymes and repair mechanisms. This statement is also supported by metagenome analyses of other recently discovered HAAL-bacterial strains (HAAL, High Altitude Andean Lakes). Following studies on photolyases, the FRET process was investigated in greater detail employing a novel, non-naturally occurring fusion protein. This protein YLOV1393GAF3 represents a novel FRET couple, as it is composed of a constitutively fluorescent LOV domain (C62S mutation of YtvA from Bacillus subtilis) and a bilin-binding GAF domain. This synthetic protein has been characterized in full detail. Analysis of its fluorescence properties yielded an efficiency for energy transfer between both domains of 45%. As the GAF domain is photochromic between a red- and a green absorbing state, the resulting fluorescence can be easily switched between two emission ranges allowing for applications the use of two different detection ranges. In relation to the studies performed on the novel FRET couple, the second part of this thesis presents a detailed analysis on the properties of LOV domains. Employing the well-characterized LOV domain of YtvA, site directed mutagenesis identified amino acids valine-28 and phenylalanine-46 as major regulatory elements for the thermal stability of the YtvA photoproduct. Both residues are positioned in close proximity to N5 of the Flavin chromophore and to the adduct-forming cysteine-62. Mutations at these two positions yielded counteracting effects: exchanges of phenylalanine-46 destabilized the thermal stability of the photoproduct (i.e., accelerated recovery of the parental state), whereas mutations at valine-28 tremendously stabilized the photoproduct, and a V28I mutation blocked completely recovery of the parental state, i.e., the photoproduct was formed irreversibly. A LOV domain was also identified as component of the bacterio-opsin activator protein (bat) from Archaea. Bat proteins regulate in a light-dependent manner biosynthesis of ion pumps. LOV domains of bat proteins from two archaeal species (Halobacterium salinarum and Natronomonas pharaonis) were studied. The LOV domain from N. pharaonis behaved like a canonical LOV domain undergoing the cognate photochemistry and thermal recovery into the ground state, whereas the ortholog protein from H. salinarum showed only ultrafast excited state photophysics without any further absorption changes. This finding is even more interesting as for this protein a physiological role, i.e., regulation of bacterio-opsin biosynthesis is fully proven. | |||||||
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| Lizenz: |  Urheberrechtsschutz | |||||||
| Bezug: | Oktober 2012 bis Mai 2016 | |||||||
| Fachbereich / Einrichtung: | Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Chemie » Biochemie | |||||||
| Dokument erstellt am: | 10.06.2016 | |||||||
| Dateien geändert am: | 10.06.2016 | |||||||
| Promotionsantrag am: | 21.03.2016 | |||||||
| Datum der Promotion: | 10.05.2016 |
