Dokument: Funktionelle Charakterisierung der Kinetochorproteine Ame1p und Iml3p sowie des Folsäurebiosyntheseproteins Fol1p in der Hefe Saccharomyces cerevisiae

Titel:	Funktionelle Charakterisierung der Kinetochorproteine Ame1p und Iml3p sowie des Folsäurebiosyntheseproteins Fol1p in der Hefe Saccharomyces cerevisiae
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=3159
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20050714-001159-4
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Köhler, Gabriele Jenny [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 5,12 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 09.02.2007 / geändert 09.02.2007
Beitragende:	Prof. Dr. Hegemann, J. H. [Gutachter] Prof. Dr. Westhoff, Peter [Gutachter]
Stichwörter:	Iml3p, Ame1p, genetische Stabilität, Fol1p, adhäsives Wachstum, filamentöses Wachstum
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie
Beschreibung:	Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit zwei unterschiedlichen Aspekten der Zellteilung der Hefe Saccharomyces cerevisiae. Im ersten Teil der Arbeit wurden die beiden Kinetochorproteine Iml3p und Ame1p hinsichtlich ihrer Funktion bei der Segregation des genetischen Materials näher charakterisiert. Die beiden Proteine zeigen untereinander und mit weiteren Kinetochorproteinen genetische und physikalische Interaktionen. Die Bindung von Iml3p an Proteine der verschiedenen Kinetochor-Subkomplexe ist abhängig von Chl4p, während die Interaktion des essentiellen Proteins Ame1p mit den untersuchten Proteinen des zentralen Kinetochors von Ctf19p abhängt. Beide Proteine werden wahrscheinlich für den strukturellen Aufbau der Kinetochore benötigt, da sowohl das Fehlen von Iml3p als auch verringerte Mengen an Ame1p zu einer Aktivierung mitotischer Kontrollpunkte führen. Auch bei einer Deletion von Iml3p wird die Verteilung endogener Chromosomen sowie die Spindelpositionierung nicht beeinträchtigt, was dafür spricht, dass durch die Aktivierung des mitotischen Kontrollpunktes der Ausfall von Iml3p kompensiert werden kann. Mutations- und Deletionsanalysen definierten die C-terminalen 122 Aminosäuren (aa) des Iml3-Proteins (Gesamtlänge: 245 aa) als funktionsrelevant für die Mitose. Im zweiten Teil der Arbeit wurde die Rolle von FOL1, welches für ein Protein mit drei bei der Folsäurebiosynthese aufeinanderfolgenden Enzymaktivitäten kodiert für das filamentöse und adhäsive Wachstum von Hefen untersucht. Die Deletion von FOL1 induziert auf folsäurehaltigen Medien in Gegenwart von Glukose und Ammonium sowohl filamentöses als auch adhäsives Wachstum. Glukose und Ammonium unterdrücken normalerweise den dimorphen Wechsel bei der Hefe. Das adhäsive Wachstum eines fol1-Deletionsstammes ist von dem MAP-Kinase abhängigen Transkriptionsfaktor Ste12p sowie dem durch Ste12p-regulierten Flokkulin Flo11p, nicht aber von Tec1p und Phd1p abhängig, während das fol1delta-induzierte filamentöse Wachstum von keinem der vier Proteine abhängig ist. In fol1delta-Zellen konnte keine Aktivierung der MAP-Kinase Kss1p, welche die Aktivität von Ste12p reguliert, nachgewiesen werden. Promotorstudien des FLO11-Promotors zeigten zudem, dass in einer fol1delta-Mutante nicht alle der durch Ste12p prinzipiell regulierbaren Promotorabschnitte auch tatsächlich reguliert werden. Hieraus ergibt sich, dass weitere Regulationswege für das fol1delta-induzierte filamentöse und adhäsive Wachstum bedeutsam sein müssen und dass die fol1delta-abhängige Regulation des filamentösen und adhäsiven Wachstums zumindest teilweise unabhängig von den bisher bekannten Signalwegen erfolgen kann.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Biologie
Dokument erstellt am:	14.07.2005
Dateien geändert am:	12.02.2007
Promotionsantrag am:	11.07.2005
Datum der Promotion:	11.07.2005