Dokument: IR/UV-Doppelresonanzspektroskopie zur Analyse von beta-Faltblattstrukturmotiven an isolierten
Peptid-Clustern

Titel:	IR/UV-Doppelresonanzspektroskopie zur Analyse von beta-Faltblattstrukturmotiven an isolierten Peptid-Clustern
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=2913
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20040805-000913-8
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Gerlach, Andreas [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 2,46 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 09.02.2007 / geändert 09.02.2007
Beitragende:	PD Dr. Gerhards, Markus [Gutachter] Prof. Dr. Kleinermanns, Karl [Gutachter]
Stichwörter:	Peptid, geschützte Aminosäuren, Template, beta-Faltblätter, IR/UV-Doppelresonanz, Wasserstoffbrückenbindung, Sekundärstruktur, Gasphase, NH-Streckschwingung, CO-Streckschwingungpeptide, template, beta-sheet, hydrogenbond, gasphase, doubleresonance-spectroscopy, secondary structure, protected aminoacids
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 540 Chemie
Beschreibung:	Ich habe mich im Rahmen meiner Doktorarbeit mit den spektroskopischen Untersuchungen sekundärer Strukturen von Aminosäuren und Peptiden beschäftigt. Spezielles Interesse lag dabei auf der Betrachtung des Bindungsmotives von beta- Faltblattanordnungen. Die experimentellen Analysen wurden im Molekularstrahl durchgeführt. Die Untersuchungen erstreckten sich, ausgehend von geschützten Aminosäuren, auf Systeme von Peptiden (Dipeptiden, Modelle von Tripeptiden) und ihrer Dimere, die beta-Faltblattstrukturmodelle bilden können. Hierbei handelt es sich um Anordnungen der isolierten Peptidsequenzen, wie sie auch in ausgedehnten beta-Faltblattstrukturen auftreten. Kernpunkt der Arbeit stellte die Forschung an den Komplexen von Peptiden mit Templatmolekülen dar. Templatmoleküle zeigten in verschiedenen Studien durch Anlagerung an das Peptidrückgrat eine Inhibition der katalytischen Wirkung der beta-Faltblätter. Mittels R2PI- und IR/UV-Doppelresonanzspektroskopie wurden die Spektren dieser Systeme im Bereich der elektronischen Anregung (R2PI-Spektroskopie) und massen- und isomerenselektive IR/R2PI-Spektren im Bereich ihrer N-H- und C-H- Streckschwingungen als auch erstmals im Bereich der Grundtöne von C=O- Streck- und N-H-Biegeschwingungen gemessen. Durch Vergleich der für kleine Systeme erhaltenen Ergebnisse sowie durch parallel zu den Messungen durchgeführte Rechnungen konnten die Konformationen sowohl der geschützten Aminosäuren als auf der größeren Peptide und Peptid-Cluster bestimmt werden. Außerdem wurden die Stabilitäten der inter- und intramolekularen Wasserstoffbrückenbindungen berechnet und eine Zuordnung der Schwingungen zu den im Spektrum beobachteten Banden getroffen.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Chemie
Dokument erstellt am:	05.08.2004
Dateien geändert am:	12.02.2007
Promotionsantrag am:	07.07.2004
Datum der Promotion:	07.07.2004