Dokument: Funktionsanalyse konservierter Leserahmen
von Chloroplasten nicht-grüner Algen

Titel:Funktionsanalyse konservierter Leserahmen
von Chloroplasten nicht-grüner Algen
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URN (NBN):urn:nbn:de:hbz:061-20001215-000017-1
Kollektion:Dissertationen
Sprache:Deutsch
Dokumententyp:Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:Text
Autor: Schlink, Katja [Autor]
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Dateien vom 09.02.2007 / geändert 09.02.2007
Beitragende:Prof. Dr. Kowallik, Klaus Viktor [Gutachter]
Prof. Dr. Strotmann, Heinrich [Gutachter]
Stichwörter:Funktionsanalyse, Chloroplasten-Leserahmen, Cyanobakterien
Dewey Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie
Beschreibung:Die in dieser Arbeit in Cyanobakterien durchgeführte Inaktivierung mehrerer konservierter
Leserahmen nicht-grüner Chloroplasten lieferte Einblicke in deren bisher unbekannte
Funktion.
Durch die Inaktivierung von ycf35 und ycf36 in Synechococcus sp. PCC7002 konnte
nachgewiesen werden, daß die Genprodukte dieser Leserahmen keinen Einfluß auf die
Funktion und Effizienz der Photosynthese haben und ihr Fehlen zu keiner erkennbaren
Veränderung des Phänotyps führt. Erst eine gleichzeitige Inaktivierung bewirkt eine Ver-minderung
des Wachstums unter Schwachlichtbedingungen. Aufgrund der physiologischen
Eigenschaften der Einzelmutanten sowie der Doppelmutante kann des weiteren eine Rolle
in der Synthese von Phycobilichromophoren und Fettsäuren ausgeschlossen werden. Die
zwischen Synechocystis sp. PCC6803 und Synechococcus sp. PCC7002 konservierte Lage
des ycf35 vor einem Ferredoxin kodierendem Leserahmen legt eine Verbindung zu einer
Ferredoxin abhängigen Reaktion nahe.
Die Inaktivierung des ycf45 in Synechocystis sp. PCC6803 führte zu einer erhöhten Photo-sensibilität,
einem teilweisen Verlust des Antennenpigmentes Phycocyanin, einer Störung
der Energieübertragung innerhalb des Photosystems II und einer Verringerung des Protein-gehaltes
im Bereich der Photosystem II-Untereinheiten. Diese Charakteristika lassen auf
eine Chaperonfunktion des Ycf45 während der Biogenese des Photosystems II schließen.
Auch ein Synechocystis sp. PCC6803 Stamm mit inaktiviertem ycf46 erwies sich als
photosensitiv. In diesem Fall konnte neben einer erhöhten Photosystem I-Fluoreszenz und
einem höheren Gehalt an Chlorophyll ebenfalls eine Beeinträchtigung der Energieüber-tragung
im Photosystem II nachgewiesen werden. Die Mutante hat eine auf 40% reduzierte
Photosystem II-Aktivität und besitzt nur die Hälfte des 33kDa Proteins des Wasser-spaltungsapparates.
Geringere Proteindichten im Größenbereich der Photosystem II-Unter-einheiten
lassen auf eine Reduktion dieses Komplexes schließen. Aus dem Vergleich mit
bereits bekannten Photosystem II-Mutanten kann wie für Ycf45 auch für Ycf46 eine
Chaperonfunktion während der Assemblierung des Photosystem II abgeleitet werden.
Lizenz:In Copyright
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Fachbereich / Einrichtung:Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Biologie
Dokument erstellt am:15.12.2000
Dateien geändert am:12.02.2007
Promotionsantrag am:15.12.2000
Datum der Promotion:15.12.2000
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