Dokument: Untersuchungen zur Funktion und Kristallisation von heterolog exprimiertem Par-4, Amida und DLK

Titel:	Untersuchungen zur Funktion und Kristallisation von heterolog exprimiertem Par-4, Amida und DLK
URL für Lesezeichen:	https://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=3316
URN (NBN):	urn:nbn:de:hbz:061-20070301-101738-3
Kollektion:	Dissertationen
Sprache:	Deutsch
Dokumententyp:	Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Medientyp:	Text
Autor:	Kubicek, Johann [Autor]
Dateien:	[Dateien anzeigen] Adobe PDF [Details] 7,93 MB in einer Datei [ZIP-Datei erzeugen] Dateien vom 01.03.2007 / geändert 01.03.2007
Beitragende:	Prof. Dr. Büldt, Georg [Gutachter] Prof. Dr. Willbold, Dieter [Gutachter]
Stichwörter:	Par-4, Amida, DLK, Kristallisation, Protein-DNA Interaktion, Sumoylierung, Apoptose
Dewey Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik » 570 Biowissenschaften; Biologie
Beschreibung:	Das proapoptotische Protein Par-4 scheint eine Schlüsselrolle im Prozess der Apoptose und in anderen zellulären Prozessen einzunehmen. Neben der Rekrutierung von proapoptotischen Proteinen wie Amida und DLK aus dem Zellkern und der damit verbundenen Induzierung der Apoptose, wurde Par-4 kürzlich mit der Proteinkinase C als ein Bestandteil der DISC identifiziert. Par-4, Amida und DLK wurden erstmalig heterolog exprimiert und funktional untersucht.
Lizenz:	Urheberrechtsschutz
Fachbereich / Einrichtung:	Mathematisch- Naturwissenschaftliche Fakultät » WE Biologie
Dokument erstellt am:	03.02.2006
Dateien geändert am:	01.03.2007
Promotionsantrag am:	11.11.2005
Datum der Promotion:	11.11.2005